Estructura y función de las inmunoglobulinas

Las inmunoglobulinas (Ig), también conocidas como anticuerpos, son glicoproteínas pertenecientes a la familia de las proteínas plasmáticas. Estas son producidas por los linfocitos B y tienen un papel fundamental en el sistema inmunológico, desempeñando funciones clave en la defensa del cuerpo contra patógenos, como bacterias, virus y toxinas.

Estructura de las inmunoglobulinas

Las inmunoglobulinas (Ig), también conocidas como anticuerpos, son glicoproteínas que juegan un papel clave en el sistema inmunológico. Estas proteínas tienen una estructura modular compuesta por unidades funcionales llamadas dominios. La estructura básica de una inmunoglobulina incluye:

Región Variable (Fab):

  • Fragmento de Unión al Antígeno: Forma la región de unión al antígeno, que interactúa específicamente con antígenos.
  • Dominios de Unión Variable (V): Son las regiones más variables y específicas, contribuyendo a la diversidad de reconocimiento de antígenos.

Región Constante (Fc):

  • Fragmento Cristalizable: Determina las funciones biológicas de las inmunoglobulinas y se asocia con receptores en células efectoras del sistema inmunológico.
  • Dominios de Unión Constante (C): Son las regiones más conservadas y proporcionan estabilidad a la molécula.

Cadena Pesada y Cadena Ligera:

  • Cadena Pesada: Existen dos tipos principales: cadena pesada alfa (μ, delta), presente en IgM e IgD, y cadena pesada gamma (γ), alfa (α), epsilon (ε), y mi (μ), que están presentes en IgG, IgA, IgE e IgM, respectivamente.
  • Cadena Ligera: Existen dos tipos: kappa (κ) y lambda (λ). Las cadenas ligeras se asocian con las cadenas pesadas para formar las subunidades de las inmunoglobulinas.

Puente Disulfuro:

Enlace Químico: Une las cadenas pesadas y ligeras en la región Fab, proporcionando estabilidad a la molécula.

Sitios de Glicosilación:

Glucosa y Manosa: Modificaciones glicosiladas en las inmunoglobulinas que pueden afectar la función y la estabilidad.

Región de Bisagra:

Flexión: Se encuentra en la región Fc de algunas inmunoglobulinas, como IgG e IgA. Permite cierta flexibilidad en la molécula, facilitando la unión a antígenos y a receptores celulares.

La estructura general de las inmunoglobulinas permite su versatilidad en la identificación y neutralización de antígenos, así como la activación de respuestas inmunitarias. La diversidad en la región variable y la capacidad de formar diferentes combinaciones de cadenas pesadas y ligeras contribuyen a la amplia variedad de inmunoglobulinas presentes en el sistema inmunológico. Estas adaptaciones estructurales permiten a las inmunoglobulinas cumplir funciones específicas en la defensa del organismo contra patógenos y otras sustancias extrañas.

Función de las inmunoglobulinas

Las inmunoglobulinas (Ig), también conocidas como anticuerpos, desempeñan una variedad de funciones cruciales en el sistema inmunológico, ayudando al organismo a defenderse contra patógenos y otras sustancias extrañas.

Reconocimiento y Unión a Antígenos:

Las regiones variables de las inmunoglobulinas (Fab) tienen especificidad para reconocer y unirse a antígenos, que son moléculas extrañas como proteínas, carbohidratos o lípidos presentes en patógenos.

Neutralización de Patógenos:

Al unirse a patógenos como virus o bacterias, las inmunoglobulinas pueden bloquear su capacidad para infectar células huésped. Esto se logra mediante la interrupción de la unión del patógeno a las células hospedadoras o mediante la interferencia en sus funciones.

Activación del Sistema del Complemento:

Las inmunoglobulinas, especialmente IgM e IgG, pueden activar el sistema del complemento, una serie de proteínas plasmáticas que contribuyen a la lisis de patógenos y a la eliminación de células muertas o dañadas.

Opsonización:

Las inmunoglobulinas pueden recubrir patógenos o partículas extrañas en un proceso llamado opsonización, facilitando su reconocimiento y fagocitosis por células del sistema inmunológico, como macrófagos y neutrófilos.

Aglutinación y Precipitación:

Las inmunoglobulinas pueden aglutinar partículas, como bacterias, ayudando a su eliminación. También pueden inducir la precipitación de antígenos solubles, facilitando su remoción por el sistema fagocítico.

Activación de Respuestas Inmunitarias Específicas:

Las inmunoglobulinas, especialmente IgG e IgM, juegan un papel crucial en la activación de respuestas inmunitarias específicas, incluida la respuesta de células T, al presentar antígenos a estas células.

Protección de Superficies Mucosas:

La IgA, presente en secreciones mucosas como saliva, lágrimas y leche materna, contribuye a la protección de las superficies mucosas del tracto gastrointestinal, respiratorio y urogenital contra infecciones.

Respuestas Alérgicas:

La IgE está asociada con respuestas alérgicas e inmunidad contra parásitos. Al unirse a mastocitos y basófilos, desencadena la liberación de histamina y otros mediadores involucrados en las reacciones alérgicas.

Inmunidad a Largo Plazo:

La IgG, al ser la clase de inmunoglobulina más abundante y persistente en la circulación sanguínea, contribuye a la inmunidad a largo plazo después de la exposición a un antígeno.

Regulación Inmunológica:

Las inmunoglobulinas también participan en la regulación fina del sistema inmunológico, ayudando a prevenir respuestas inmunitarias excesivas o autoinmunes.

Estas funciones demuestran la versatilidad de las inmunoglobulinas en la protección del organismo contra amenazas externas y la regulación de respuestas inmunitarias. La diversidad estructural y funcional de las inmunoglobulinas es esencial para una respuesta inmunológica eficaz y adaptativa.

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